Природные аминокислоты входящие в состав белков являются. Виды и задачи белка
Аминокислоты и белки
Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.
1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.
2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.
3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.
4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.
6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.
7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.
Аминокислота представляет собой производное органической кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH 2). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой - аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил -СООН и аминогруппа -NH 2), они относятся к амфотерным соединениям .
Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в результате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.
Связь R-NH-СО-R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом - основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех - трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, называется олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.
Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.
Белки называют протеинами (греч. протео - занимаю первое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и сократительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.
Кератин и кол лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.
Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем - металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.
Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени определяющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агрегаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.
Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь - 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (-S-S-) связями.
В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются последовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единственной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.
Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктурного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.
В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют структуру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (аминокислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».
В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спирали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водородные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмолекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.
Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено методом рентгеноструктурпого анализа.
Пространственное расположение цепей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования аминокислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми аминокислотными остатками. Многие биологические свойства белков, например ферментативная активность и антигенноетъ, связаны именно с третичной структурой.
Четвертичная структура белка; прин цип самосборки. В отличие от первичной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или разными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Например, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц - двух α и двух β-цепей. Разделение и ассоциация этих субъединиц может происходить спонтанно.Под действием мочевины молекула гемоглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при нейтральном рН.
Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S-S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно классифицировать следующим образом:
1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2...0,3 нм.
2. Водородные связи (длина связи 0,25...0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами - С, N или О.
3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.
4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.
Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (-NH 2 и -СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только концевые СООН- и - NH 2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых аминокислот и NH 2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются следующим образом:
1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО - и Н + .
2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизируются с образованием положительного заряда.
Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свободными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.
Движение белков в электирическом поле - электрофорез.
Аминокислоты
- соединения, содержащие амино- и карбоксильную группы. В зависимости от расположения амино- и карбоксильной групп различают α-, β-, γ-,
δ- и т. д. аминокислоты:
α-Аминокислоты являются составными частями белков и участвуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокислота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза белка было выделено более 20 аминокислот.
Среди органических соединений клетки белки являются наиболее важными. Содержание белков в клетке колеблется от 50 % до 80 %.
Белки - это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота. В состав некоторых белков входит фосфор, а также катионы металлов.
Белки являются биополимерами, которые состоят из мономеров аминокислот. Их молекулярная масса варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов, в зависимости от количества аминокислотных остатков.
В состав белков входит всего 20 типов аминокислот из 170, найденных в живых организмах.
Аминокислоты (см. Рис. 1) - органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа () с основными свойствами и карбоксильная группа () с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R ), у разных аминокислот имеет различное строение.
Рис. 1. Аминокислота
В зависимости от радикала аминокислоты делят на (см. Рис. 2):
1. кислые (в радикале карбоксильная группа);
2. основные (в радикале аминогруппа);
3. нейтральные (не имеют заряженных радикалов).
Рис. 2. Классификация аминокислот
Аминокислоты соединяются друг с другом посредством пептидной связи. Эта связь образуется путем выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации , а возникающая ковалентная азот-углеродная связь - пептидной связью.
Рис. 3. Дипептид
Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид (см. Рис. 3). На одном конце его молекулы находится аминогруппа, а на другом - свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие молекулы. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (см. Рис. 4).
Рис. 4. Полипептид
Полипептидные цепи бывают очень длинными и могут состоять из различных аминокислот. В состав белковой молекулы может входить как одна полипептидная цепь, так и несколько таких цепей.
Многие животные, включая человека, в отличие от бактерий и растений не могут синтезировать все аминокислоты, которые составляют белковые молекулы. То есть существует ряд незаменимых аминокислот, которые должны поступать с пищей.
К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин.
Ежегодно в мире производится более двухсот тысяч тонн аминокислот, которые используются в практической деятельности человека. Они применяются в медицине, парфюмерии, косметике, сельском хозяйстве.
В большей степени производят глутаминовую кислоту и лизин, а также глицин и метионин.
Назначение аминокислот
1. Глутаминовая кислота
Используется в психиатрии (при эпилепсии, для лечения слабоумия и последствий родовых травм), в комплексной терапии язвенной болезни и при гипоксии. Также она улучшает вкус мясных продуктов.
2. Аспарагиновая кислота
Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин - препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.
3. Метионин
Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторными свойствами.
4. Глицин
Является медиатором торможения в центральной нервной системе. Используется как успокаивающее средство, применяется при лечении хронического алкоголизма.
5. Лизин
Основная пищевая и кормовая добавка. Используется в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности (предотвращает порчу пищевых продуктов).
Отличие между белками и пептидами заключается в количестве аминокислотных остатков. В белках их более 50, а в пептидах менее 50.
В настоящее время выделено несколько сотен различных пептидов, которые выполняют в организме самостоятельную физиологическую роль.
К пептидам относятся:
1. Пептидные антибиотики (грамицидин S ).
2. Регуляторные пептиды - вещества, регулирующие многие химические реакции в клетках и тканях организма. К ним относятся: пептидные гормоны (инсулин), окситоцин, стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры.
3. Нейропептиды.
В зависимости от строения различают простые и сложные белки.
1. Простые белки состоят только из белковой части.
2. Сложные имеют небелковую часть.
Если в качестве небелковой части используется углевод, то это гликопротеиды .
Если в качестве небелковой части используются липиды, то это липопротеиды.
Если в качестве небелковой части используются нуклеиновые кислоты, то это нуклеопротеиды .
Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную (см. Рис. 5).
Рис. 5. Структура белка
1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия.
2. Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей.
3. Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.
4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.
Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией . Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, при нагревании и облучении.
Если при денатурации не нарушены первичные структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздать свою структуру. Этот процесс носит название ренатурация (см. Рис. 6). Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой.
Рис. 6. Денатурация и ренатурация
Серповидноклеточная анемия - это наследственная болезнь, при которой эритроциты, участвующие в переносе кислорода, выглядят не в виде диска, а принимают форму серпа (см. Рис. 7). Непосредственной причиной изменения формы является небольшое изменение химической структуры гемоглобина (основного компонента эритроцита).
Рис. 7. Внешний вид нормального и серповидного эритроцита
Симптомы: потеря трудоспособности, постоянная отдышка, учащенное сердцебиение, пониженный иммунитет.
Одним из признаков серповидноклеточной анемии является желтизна кожных покровов.
Существуют различные формы заболевания. В самой тяжелой форме у человека происходит задержка развития, такие люди не доживают до подросткового возраста.
Список литературы
- Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.
- Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П.В. Ижевский, О.А. Корнилова, Т.Е. Лощилина и др. - 2-е изд., переработанное. - Вентана-Граф, 2010. - 224 стр.
- Беляев Д.К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. - 11-е изд., стереотип. - М.: Просвещение, 2012. - 304 с.
- Агафонова И.Б., Захарова Е.Т., Сивоглазов В.И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. - 6-е изд., доп. - Дрофа, 2010. - 384 с.
- Vmede.org ().
- Youtube.com ().
- Bio-faq.ru ().
Домашнее задание
- Вопросы 1-6 в конце параграфа 11 (стр. 46) - Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. «Общая биология», 10-11 класс ()
- Какие функциональные группы входят в состав аминокислот?
Аминокислотами называются органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу. В зависимости от положения группы -NН 2 различают α, β, γ и т. д. L-аминокислоты. К настоящему времени в различных объектах живого мира найдено до 200 различных аминокислот. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных, но не все они входят в состав белков.
Аминокислоты делятся на две группы:
- протеиногенные (входящие в состав белков)
Среди них выделяют главные (их всего 20) и редкие. Редкие белковые аминокислоты (например, гидроксипролин, гидроксилизин, аминолимонная кислота и др.) на самом деле являются производными тех же 20 аминокислот.
Остальные аминокислоты не участвуют в построении белков; они находятся в клетке либо в свободном виде (как продукты обмена), либо входят в состав других небелковых соединений. Например, аминокислоты орнитин и цитруллин являются промежуточными продуктами в образовании протеиногенной аминокислоты аргинина и участвуют в цикле синтеза мочевины; γ-амино-масляная кислота тоже находится в свободном виде и играет роль медиатора в передаче нервных импульсов; β-аланин входит в состав витамина - пантотеновой кислоты.
- непротеиногенные (не участвующие в образовании белков)
Непротеиногенные аминокислоты в отличие от протеиногенных более разнообразны, особенно те, которые содержатся в грибах, высших растениях. Протеиногенные аминокислоты участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма, а непротеиногенные аминокислоты могут быть даже токсичны для организма другого вида, т. е. ведут себя как обычные чужеродные вещества. Например, канаванин, дьенколевая кислота и β-циано-аланин, выделенные из растений, ядовиты для человека.
Строение и классификация протеиногенных аминокислот
Радикал R в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), а может иметь и сложное строение. Поэтому α-аминокислоты отличаются друг от друга прежде всего строением бокового радикала, а следовательно, и физико-химическими свойствами, присущими этим радикалам. Приняты три классификации аминокислот:
Приведенная физиологическая классификация аминокислот не универсальна в отличие от первых двух классификаций и до некоторой степени условна, поскольку действительна только для организмов данного вида. Однако абсолютная незаменимость восьми аминокислот универсальна для всех видов организмов (в табл. 2 приведены данные для некоторых представителей позвоночных и насекомых [показать] ).
| Таблица 2. Незаменимые (+), заменимые (-) и полузаменимые (±) аминокислоты для некоторых позвоночных и насекомых (по Любке и др., 1975) | |||||||
| Аминокислоты | Человек | Крыса | Мышь | Курица | Лосось | Москит | Пчела |
| Глицин | - | - | - | + | - | + | - |
| Алании | - | - | - | - | - | - | - |
| Валин | + | + | + | + | + | + | + |
| Лейцин | + | + | + | + | + | + | + |
| Изолейцин | + | + | + | + | + | + | + |
| Цистеин | - | - | - | - | - | - | - |
| Метионин | + | + | + | + | + | + | + |
| Серин | - | - | - | - | - | - | - |
| Треонин | + | + | + | + | + | + | + |
| Аспарагиновая кислота | - | - | - | - | - | - | - |
| Глутаминовая кислота | - | - | - | - | - | - | - |
| Лизин | + | + | + | + | + | + | + |
| Аргинин | ± | ± | + | + | + | + | + |
| Фенилаланин | + | + | + | + | + | + | + |
| Тирозин | ± | ± | + | + | - | - | - |
| Гистидин | ± | + | + | + | + | + | + |
| Триптофан | + | + | + | + | + | + | + |
| Пролин | - | - | - | - | - | - | - |
Для крыс и мышей незаменимых аминокислот уже девять (к восьми известным добавляется гистидин). Нормальный рост и развитие курицы возможны только при наличии одиннадцати незаменимых аминокислот (добавляются гистидин, аргинин, тирозин), т. е. полузаменимые для человека аминокислоты абсолютно незаменимы для курицы. Для москитов глицин является абсолютно незаменимой, а тирозин, наоборот, заменимой аминокислотой.
Значит, для разных видов организмов возможны существенные отклонения в потребности в отдельных аминокислотах, что определяется особенностями их обмена.
Сложившийся для каждого вида организма состав незаменимых аминокислот, или так называемая ауксотрофность организма в отношении аминокислот, отражает скорее всего стремление его к минимальным энергетическим затратам на синтез аминокислот. Действительно, выгоднее получать готовый продукт, чем производить его самому. Поэтому организмы, потребляющие незаменимые аминокислоты, тратят примерно на 20% энергии меньше, чем те, которые синтезируют все аминокислоты. С другой стороны, в ходе эволюции не сохранилось таких форм жизни, которые бы полностью зависели от поступления всех аминокислот извне. Им трудно было бы приспосабливаться к изменениям внешней среды, учитывая, что аминокислоты являются материалом для синтеза такого вещества, как белок, без которого жизнь невозможна.
Физико-химические свойства аминокислот
Кислотно-основные свойства аминокислот . По химическим свойствам аминокислоты - амфотерные электролиты, т. е. сочетают свойства и кислот, и оснований.
Кислотные группы аминокислот: карбоксильная (-СООН -> -СОО - + Н +), протонированная α-аминогруппа (-NH + 3 -> -NН 2 + Н +).
Основные группы аминокислот: диссоциированная карбоксильная (-СОО - + Н + -> -СООН) и α-аминогруппа (-NН 2 + Н + -> NН + 3).
Для каждой аминокислоты имеется как минимум две константы кислотной диссоциации рК а - одна для группы -СООН, а вторая для α-аминогруппы.
В водном растворе возможно существование трех форм аминокислот (рис. 1.)
Доказано, что в водных растворах аминокислоты находятся в виде диполя; или цвиттер-иона.
Влияние рН среды на ионизацию аминокислот . Изменение рН среды от кислой до щелочной влияет на заряд растворенных аминокислот. В кислой среде (рН<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:
В кислой среде аминокислоты в электрическом поле движутся к катоду.
В щелочной среде (рН>7), где имеется избыток ионов ОН - , аминокислоты находятся в виде отрицательно заряженных ионов (анионов), так как диссоциирует NН + 3 -группа:
В этом случае аминокислоты перемещаются в электрическом поле к аноду.
Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд.
Состояние, в котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрическим. Значение рН, при котором наступает такое состояние и аминокислота не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду, называется изоэлектрической точкой и обозначается рН I . Изоэлектрическая точка очень точно отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.
Изоэлектрическая точка неполярных (гидрофобных) аминокислот приближается к нейтральному значению рН (от 5,5 для фенилаланина до 6,3 для пролина), у кислых она имеет низкие значения (для глутаминовой кислоты 3,2, для аспарагиновой 2,8). Изоэлектрическая точка для цистеина и цистина равна 5,0, что указывает на слабые кислотные свойства этих аминокислот. У основных аминокислот - гистидина и особенно лизина и аргинина - изоэлектрическая точка значительно выше 7.
В клетках и межклеточной жидкости организма человека и животных рН среды близка к нейтральной, поэтому основные аминокислоты (лизин, аргинин) несут суммарный положительный заряд (катионы), кислые аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) имеют отрицательный заряд (анионы), а остальные существуют в виде диполя. Кислые и основные аминокислоты больше гидратированы, чем все остальные аминокислоты.
Стереоизомерия аминокислот
Все протеиногенные аминокислоты, за исключением глицина, имеют как минимум один асимметрический атом углерода (С*) и обладают оптической активностью, причем большая часть их относится к левовращающим. Они существуют в виде пространственных изомеров, или стереоизомеров. По расположению заместителей вокруг асимметрического атома углерода стерео-изомеры относят к L- или D-ряду.
L- и D-изомеры относятся друг к другу как предмет и его зеркальное изображение, поэтому их называют также зеркальными изомерами или энантиомерами. Аминокислоты треонин и изолейцин имеют по два асимметрических атома углерода, поэтому у них по четыре стереоизомера. Например, у треонина, помимо L- и D-треонина, имеется еще два, которые называют диастереомерами или аллоформами: L-аллотреонин и D-аллотреонин.
Все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду. Считалось, что D-аминокислоты не встречаются в живой природе. Однако были найдены полипептиды в виде полимеров D-глутаминовой кислоты в капсулах спороносных бактерий (палочке сибирской язвы, картофельной и сенной палочке); D-глутаминовая кислота и D-аланин входят в состав мукопептидов клеточной стенки некоторых бактерий. D-Аминокислоты обнаружены также в антибиотиках, продуцируемых микроорганизмами (см. табл. 3).
Возможно, D-аминокислоты оказались более пригодными для защитных функций организмов (именно этой цели служат и капсула бактерий, и антибиотики), в то время как L-аминокислоты нужны организму для построения белков.
Распространение отдельных аминокислот в разных белках
К настоящему времени расшифрован аминокислотный состав многих белков микробного, растительного и животного происхождения. Наиболее часто в белках находят аланин, глицин, лейцин, серии. Однако каждый белок имеет свой аминокислотный состав. Например, протамины (простые белки, находящиеся в молоках рыб) содержат до 85% аргинина, но в них отсутствуют циклические, кислые и серусодержащие аминокислоты, треонин и лизин. Фиброин - белок натурального шелка, содержит до 50% глицина; в состав коллагена - белка сухожилий - входят редкие аминокислоты (гидроксилизин, гидроксипролин), которые отсутствуют в остальных белках.
Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его функцией. Последовательность расположения аминокислот в белке обусловлена генетическим кодом.
| Страница 2 | всего страниц: 7 |
Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны. Названию белки, наиболее принятому в отечественной литературе, соответствует термин протеины (от греч. proteios - первый). К настоящему времени достигнуты большие успехи в установлении соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма и в понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней.
В зависимости от молекулярной массы различают пептиды и белки. Пептиды имеют меньшую молекулярную массу, чем белки. Для пептидов более свойственна регуляторная функция (гормоны, ингибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мембраны, антибиотики, токсины и др.).
12.1. α -Аминокислоты
12.1.1. Классификация
Пептиды и белки построены из остатков α-аминокислот. Общее число встречающихся в природе аминокислот превышает 100, но некоторые из них обнаружены лишь в определенном сообществе орга- низмов, 20 наиболее важных α-аминокислот постоянно встречаются во всех белках (схема 12.1).
α-Аминокислоты - гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.
Схема 12.1. Важнейшие α-аминокислоты*
* Сокращенные обозначения применяются только для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков. ** Незаменимые аминокислоты.
Названия α-аминокислот могут быть построены по заместительной номенклатуре, но чаще используются их тривиальные названия.
Тривиальные названия α-аминокислот обычно связаны с источниками выделения. Серин входит в состав фиброина шелка (от лат. serieus - шелковистый); тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros - сыр); глутамин - из злаковой клейковины (от нем. Gluten - клей); аспарагиновая кислота - из ростков спаржи (от лат. asparagus - спаржа).
Многие α-аминокислоты синтезируются в организме. Некоторые аминокислоты, необходимые для синтеза белков, в организме не образуются и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми (см. схему 12.1).
К незаменимым α-аминокислотам относятся:
валин изолейцин метионин триптофан
лейцин лизин треонин фенилаланин
α-Аминокислоты классифицируют несколькими способами в зависимости от признака, положенного в основу их деления на группы.
Одним из классификационных признаков служит химическая природа радикала R. По этому признаку аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические (см. схему 12.1).
Алифатические α-аминокислоты. Это наиболее многочисленная группа. Внутри нее аминокислоты подразделяют с привлечением дополнительных классификационных признаков.
В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле выделяют:
Нейтральные аминокислоты - по одной группе NH 2 и СООН;
Основные аминокислоты - две группы NH 2 и одна группа
СООН;
Кислые аминокислоты - одна группа NH 2 и две группы СООН.
Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот число атомов углерода в цепи не бывает больше шести. При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи, а аминокисоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только разветвленное строение (валин, лейцин, изолейцин).
В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные» функциональные группы:
Гидроксильная - серин, треонин;
Карбоксильная - аспарагиновая и глутаминовая кислоты;
Тиольная - цистеин;
Амидная - аспарагин, глутамин.
Ароматические α-аминокислоты. К этой группе относятся фенилаланин и тирозин, построенные таким образом, что бензольные кольца в них отделены от общего α-аминокислотного фрагмента метиленовой группой -СН 2-.
Гетероциклические α-аминокислоты. Относящиеся к этой группе гистидин и триптофан содержат гетероциклы - имидазол и индол соответственно. Строение и свойства этих гетероциклов рассмотрены ниже (см. 13.3.1; 13.3.2). Общий принцип построения гетероциклических аминокислот такой же, как и ароматических.
Гетероциклические и ароматические α-аминокислоты можно рассматривать как β-замещенные производные аланина.
К героциклическим относится также аминокислота пролин, в которой вторичная аминогруппа включена в состав пирролидинового
В химии α-аминокислот большое внимание уделяется строению и свойствам «боковых» радикалов R, которые играют важную роль в формировании структуры белков и выполнении ими биологических функций. Большое значение имеют такие характеристики, как полярность «боковых» радикалов, наличие в радикалах функциональных групп и способность этих функциональных групп к ионизации.
В зависимости от бокового радикала выделяют аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами и аминокислоты c поляр- ными (гидрофильными) радикалами.
К первой группе относятся аминокислоты с алифатическими боковыми радикалами - аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин - и ароматическими боковыми радикалами - фенилаланин, триптофан.
Ко второй группе принадлежат аминокислоты, у которых в радикале имеются полярные функциональные группы, способные к иони- зации (ионогенные) или не способные переходить в ионное состояние (неионогенные) в условиях организма. Например, в тирозине гидроксильная группа ионогенная (имеет фенольный характер), в серине - неионогенная (имеет спиртовую природу).
Полярные аминокислоты с ионогенными группами в радикалах в определенных условиях могут находиться в ионном (анионном или катионном) состоянии.
12.1.2. Стереоизомерия
Основной тип построения α-аминокислот, т. е. связь одного и того же атома углерода с двумя разными функциональными группами, радикалом и атомом водорода, уже сам по себе предопределяет хираль- ность α-атома углерода. Исключение составляет простейшая аминокислота глицин H 2 NCH 2 COOH, не имеющая центра хиральности.
Конфигурация α-аминокислот определяется по конфигурационному стандарту - глицериновому альдегиду. Расположение в стандартной проекционной формуле Фишера аминогруппы слева (подобно группе ОН в l-глицериновом альдегиде) соответствует l-конфи- гурации, справа - d-конфигурации хирального атома углерода. По R, S-системе α-атом углерода у всех α-аминокислот l-ряда имеет S-, а у d-ряда - R-конфигурацию (исключение составляет цистеин, см. 7.1.2).
Большинство α-аминокислот содержит в молекуле один асимметрический атом углерода и существует в виде двух оптически активных энантиомеров и одного оптически неактивного рацемата. Почти все природные α-аминокислоты принадлежат к l-ряду.
Аминокислоты изолейцин, треонин и 4-гидроксипролин содержат в молекуле по два центра хиральности.
Такие аминокислоты могут существовать в виде четырех стереоизомеров, представляющих собой две пары энантиомеров, каждая из которых образует рацемат. Для построения белков животных организмов используется только один из энантиомеров.
Стереоизомерия изолейцина аналогична рассмотренной ранее стереоизомерии треонина (см. 7.1.3). Из четырех стереоизомеров в состав белков входит l-изолейцин с S-конфигурацией обоих асимметрических атомов углерода С-α и С-β. В названиях другой пары энантиомеров, являющихся диастереомерами по отношению к лейцину, используется приставка алло-.
Расщепление рацематов. Источником получения α-аминокислот l-ряда служат белки, которые подвергают для этого гидролитическому расщеплению. В связи с большой потребностью в отдельных энантиомерах (для синтеза белков, лекарственных веществ и т. п.) разработаны химические методы расщепления синтетических рацемических аминокислот. Предпочтителен ферментативный способ расщепления с использованием ферментов. В настоящее время для разделения рацемических смесей используют хроматографию на хиральных сорбентах.
12.1.3. Кислотно-основные свойства
Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH 2) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.
В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H3N+ - CHR-COO- (обычно используемая запись
строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).
В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.
Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН 1-2) и анион- ные - в сильнощелочных (рН >11) средах.
Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200 ?С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т. п.
Полностью протонированная аминокислота (катионная форма) с позиций теории Брёнстеда является двухосновной кислотой,
Отдавая один протон, такая двухосновная кислота превращается в слабую одноосновную кислоту - диполярный ион с одной кислотной группой NH 3 + . Депротонирование диполярного иона приводит к получению анионной формы аминокислоты - карбоксилат-иона, являющегося основанием Брёнстеда. Значения характеризую-
щие кислотные свойства карбоксильной группы аминокислот, обычно лежат в интервале от 1 до 3; значения рK а2 характеризующие кислотность аммониевой группы, - от 9 до 10 (табл. 12.1).
Таблица 12.1. Кислотно-основные свойства важнейших α-аминокислот
Положение равновесия, т. е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.
Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (p/).
Нейтральные α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -/-эффекта группы NH 2 . Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.
Кислые α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рК а, как это видно на примере аспарагиновой кислоты (р/ 3,0).
У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 12.1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.
Основные α-аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно- кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (р/ 9,8).
В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т. е. у них протонированы обе аминогруппы.
В целом ни одна α -аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.
12.1.4. Аналитически важные реакции α -аминокислот
α-Аминокислоты как гетерофункциональные соединения вступают в реакции, характерные как для карбоксильной, так и для аминогруппы. Некоторые химические свойства аминокислот обусловлены функциональными группами в радикале. В настоящем разделе рассматриваются реакции, имеющие практическое значение для идентификации и анализа аминокислот.
Этерификация. При взаимодействии аминокислот со спиртами в присутствии кислотного катализатора (например, газообразный хлороводород) с хорошим выходом получаются сложные эфиры в виде гидрохлоридов. Для выделения свободных эфиров реакционную смесь обрабатывают газообразным аммиаком.
Сложные эфиры аминокислот не имеют диполярного строения, поэтому, в отличие от исходных кислот, они растворяются в органических растворителях и обладают летучестью. Так, глицин - крис- таллическое вещество с высокой температурой плавления (292 ?С), а его метиловый эфир - жидкость с температурой кипения 130 ?С. Анализ эфиров аминокислот можно проводить с помощью газожидкостной хроматографии.
Реакция с формальдегидом. Практическое значение имеет реакция с формальдегидом, которая лежит в основе количественного определения аминокислот методом формольного титрования (метод Сёренсена).
Амфотерность аминокислот не позволяет проводить непосредственно титрование их щелочью в аналитических целях. При взаимодействии аминокислот с формальдегидом получаются относительно устойчивые аминоспирты (см. 5.3) - N-гидроксиметильные производные, свободную карбоксильную группу которых затем титруют щелочью.
Качественные реакции. Особенность химии аминокислот и белков заключается в использовании многочисленных качественных (цветных) реакций, составлявших ранее основу химического анализа. В настоящее время, когда исследования проводятся с помощью физико-химических методов, многие качественные реакции продолжают применять для обнаружения α-аминокислот, например, в хроматографическом анализе.
Хелатообразование. С катионами тяжелых металлов α-аминокислоты как бифункциональные соединения образуют внутрикомплексные соли, например, со свежеприготовленным гидроксидом меди(11) в мягких условиях получаются хорошо кристаллизующиеся хелатные
соли меди(11) синего цвета (один из неспецифических способов обнаружения α-аминокислот).
Нингидринная реакция. Общая качественная реакция α-аминокислот - реакция с нингидрином. Продукт реакции имеет синефиолетовый цвет, что используется для визуального обнаружения аминокислот на хроматограммах (на бумаге, в тонком слое), а также для спектрофотометрического определения на аминокислотных анализаторах (продукт поглощает свет в области 550-570 нм).
Дезаминирование. В лабораторных условиях эта реакция осуществляется при действии азотистой кислоты на α-аминокислоты (см. 4.3). При этом образуется соответствующая α-гидроксикислота и выделяется газообразный азот, по объему которого судят о количестве вступившей в реакцию аминокислоты (метод Ван-Слайка).
Ксантопротеиновая реакция. Эта реакция используется для обнаружения ароматических и гетероциклических аминокислот - фенилаланина, тирозина, гистидина, триптофана. Например, при действии концентрированной азотной кислоты на тирозин образуется нитропроизводное, окрашенное в желтый цвет. В щелочной среде окраска становится оранжевой в связи с ионизацией фенольной гидроксильной группы и увеличением вклада аниона в сопряжение.
Существует также ряд частных реакций, позволяющих обнаруживать отдельные аминокислоты.
Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-(диметиламино)бензальдегидом в среде серной кислоты по появляющемуся красно-фиолетовому окрашиванию (реакция Эрлиха). Эта реакция используется для количественного анализа триптофана в продуктах расщепления белков.
Цистеин обнаруживают с помощью нескольких качественных реакций, основанных на реакционной способности содержащейся в нем меркаптогруппы. Например, при нагревании раствора белка с ацетатом свинца (СНзСОО)2РЬ в щелочной среде образуется черный осадок сульфида свинца PbS, что указывает на присутствие в белках цистеина.
12.1.5. Биологически важные химические реакции
В организме под действием различных ферментов осуществляется ряд важных химических превращений аминокислот. К таким пре- вращениям относятся трансаминирование, декарбоксилирование, элиминирование, альдольное расщепление, окислительное дезаминирование, окисление тиольных групп.
Трансаминирование является основным путем биосинтеза α-ами- нокислот из α-оксокислот. Донором аминогруппы служит аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором - α-оксокислота. Аминокислота при этом превращается в оксокислоту, а оксокислота - в аминокислоту с соответствующим строением радикалов. В итоге трансаминирование представляет обратимый процесс взаимообмена амино- и оксо- групп. Пример такой реакции - получение l-глутаминовой кислоты из 2-оксоглутаровой кислоты. Донорной аминокислотой может служить, например, l-аспарагиновая кислота.
α-Аминокислоты содержат в α-положении к карбоксильной группе электроноакцепторную аминогруппу (точнее, протонированную аминогруппу NH 3 +), в связи с чем способны к декарбоксилированию.
Элиминирование свойственно аминокислотам, у которых в боковом радикале в β-положении к карбоксильной группе содержится электроноакцепторная функциональная группа, например гидроксильная или тиольная. Их отщепление приводит к промежуточным реакционноспособным α-енаминокислотам, легко переходящим в таутомерные иминокислоты (аналогия с кето-енольной таутомерией). α-Иминокислоты в результате гидратации по связи C=N и последующего отщепления молекулы аммиака превращаются в α-оксокислоты.
Такой тип превращений имеет название элиминирование-гидратация. Примером служит получение пировиноградной кислоты из серина.
Альдольное расщепление происходит в случае α-аминокислот, у которых в β-положении содержится гидроксильная группа. Например, серин расщепляется с образованием глицина и формальдегида (последний не выделяется в свободном виде, а сразу связывается с коферментом).
Окислительное дезаминирование может осуществляться с участием ферментов и кофермента НАД+ или НАДФ+ (см. 14.3). α-Аминокислоты могут превращаться в α-оксокислоты не только через трансаминирование, но и путем окислительного дезаминирования. Например, из l-глутаминовой кислоты образуется α-оксоглутаровая кислота. На первой стадии реакции осуществляется дегид- рирование (окисление) глутаминовой кислоты до α-иминоглутаровой
кислоты. На второй стадии происходит гидролиз, в результате которого получаются α-оксоглутаровая кислота и аммиак. Стадия гидролиза протекает без участия фермента.
В обратном направлении протекает реакция восстановительного аминирования α-оксокислот. Всегда содержащаяся в клетках α-оксоглутаровая кислота (как продукт метаболизма углеводов) превращается этим путем в L-глутаминовую кислоту.
Окисление тиольных групп лежит в основе взаимопревращений цистеиновых и цистиновых остатков, обеспечивающих ряд окислительно-восстановительных процессов в клетке. Цистеин, как и все тиолы (см. 4.1.2), легко окисляется с образованием дисульфида - цистина. Дисульфидная связь в цистине легко восстанавливается с образованием цистеина.
Благодаря способности тиольной группы к легкому окислению цистеин выполняет защитную функцию при воздействии на орга- низм веществ с высокой окислительной способностью. Кроме того, он был первым лекарственным средством, проявившим противолучевое действие. Цистеин используется в фармацевтической практике в качестве стабилизатора лекарственных препаратов.
Превращение цистеина в цистин приводит к образованию дисульфидных связей, например, в восстановленном глутатионе
(см. 12.2.3).
12.2. Первичная структура пептидов и белков
Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (что соответствует молекулярной массе до 10 тыс.), а белки - более 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10 тыс. до нескольких миллионов).
В свою очередь, в группе пептидов принято различать олигопептиды (низкомолекулярные пептиды), содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков. Макромолекулы с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, не разграничивают по понятиям полипептиды и белки, эти термины часто используют как синонимы.
Пептидную и белковую молекулу формально можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с обра- зованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями (схема 12.2).
Конструкция полиамидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся пептидных (амидных) групп -СО-NH- и фрагментов -CH(R)-.
Один конец цепи, на котором находится аминокислота со свободной группой NH 2, называют N-концом, другой - С-концом,
Схема 12.2. Принцип построения пептидной цепи
на котором находится аминокислота со свободной группой СООН. Пептидные и белковые цепи записывают с N-конца.
12.2.1. Строение пептидной группы
В пептидной (амидной) группе -СО-NH- атом углерода находится в состоянии sp2-гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота вступает в сопряжение с π-электронами двойной связи С=О. С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой трехцентровую p,π-сопряженную систему (см. 2.3.1), электронная плотность в которой смещена в сторону более электроотрицательного атома кислорода. Атомы С, Ои N, образующие сопряженную систему, находятся в одной плоскости. Распределение электронной плотности в амидной группе можно представить с по- мощью граничных структур (I) и (II) или смещения электронной плотности в результате +M- и - M-эффектов групп NH и C=O соответственно (III).
В результате сопряжения происходит некоторое выравнивание длин связей. Двойная связь С=О удлиняется до 0,124 нм против обычной длины 0,121 нм, а связь С-N становится короче - 0,132 нм по сравнению с 0,147 нм в обычном случае (рис. 12.1). Плоская сопряженная система в пептидной группе служит причиной затруднения вращения вокруг связи С-N (барьер вращения составляет 63-84 кДж/моль). Таким образом, электронное строение предопре- деляет достаточно жесткую плоскую структуру пептидной группы.
Как видно из рис. 12.1, α-атомы углерода аминокислотных остатков располагаются в плоскости пептидной группы по разные стороны от связи С-N, т. е. в более выгодном тpанс-положении: боковые радикалы R аминокислотных остатков в этом случае будут наиболее удалены друг от друга в пространстве.
Полипептидная цепь имеет удивительно однотипное строение и может быть представлена в виде ряда расположенных под углом друг
Рис. 12.1. Плоскостное расположение пептидной группы -CO-NH- и α-атомов углерода аминокислотных остатков
к другу плоскостей пептидных групп, соединенных между собой через α-атомы углерода связями Сα-N и Сα-Сsp 2 (рис. 12.2). Вращение вокруг этих одинарных связей весьма ограничено вследствие затруднений в пространственном размещении боковых радикалов аминокислотных остатков. Таким образом, электронное и пространственное строение пептидной группы во многом предопределяет структуру полипептидной цепи в целом.
Рис. 12.2. Взаимное положение плоскостей пептидных групп в полипептидной цепи
12.2.2. Состав и аминокислотная последовательность
При единообразно построенной полиамидной цепи специфичность пептидов и белков определяется двумя важнейшими характе- ристиками - аминокислотным составом и аминокислотной последовательностью.
Аминокислотный состав пептидов и белков - это природа и количественное соотношение входящих в них α-аминокислот.
Аминокислотный состав устанавливается путем анализа пептидных и белковых гидролизатов в основном хроматографическими методами. В настоящее время такой анализ осуществляется с помощью аминокислотных анализаторов.
Амидные связи способны гидролизоваться как в кислой, так и щелочной среде (см. 8.3.3). Пептиды и белки гидролизуются с образованием либо более коротких цепей - это так называемый частичный гидролиз, либо смеси аминокислот (в ионной форме) - полный гидролиз. Обычно гидролиз осуществляют в кислой среде, так как в условиях щелочного гидролиза многие аминокислоты неустойчивы. Следует отметить, что гидролизу подвергаются также амидные группы аспарагина и глутамина.
Первичная структура пептидов и белков - это аминокислотная последовательность, т. е. порядок чередования α-аминокислотных остатков.
Первичную структуру определяют путем последовательного отщепления аминокислот с какого-либо конца цепи и их идентификации.
12.2.3. Строение и номенклатура пептидов
Названия пептидов строят путем последовательного перечисления аминокислотных остатков, начиная с N-конца, с добавлением суффикса -ил, кроме последней С-концевой аминокислоты, для которой сохраняется ее полное название. Другими словами, названия
аминокислот, вступивших в образование пептидной связи за счет «своей» группы СООН, оканчиваются в названии пептида на -ил: аланил, валил и т. п. (для остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот используют названия «аспартил» и «глутамил» соответствен- но). Названия и символы аминокислот означают их принадлежность к l -ряду, если не указано иное (d или dl ).
Иногда в сокращенной записи символами Н (как часть аминогруппы) и ОН (как часть карбоксильной группы) уточняется незамещенность функциональных групп концевых аминокислот. Этим способом удобно изображать функциональные производные пептидов; например, амид приведенного выше пептида по С-концевой аминокислоте записывается Н-Asn-Gly-Phe-NH2.
Пептиды содержатся во всех организмах. В отличие от белков они имеют более разнородный аминокислотный состав, в частнос- ти, довольно часто включают аминокислоты d -ряда. В структурном отношении они также более разнообразны: содержат циклические фрагменты, разветвленные цепи и т. д.
Один из наиболее распространенных представителей трипептидов - глутатион - содержится в организме всех животных, в растениях и бактериях.
Цистеин в составе глутатиона обусловливает возможность существования глутатиона как в восстановленной, так и окисленной форме.
Глутатион участвует в ряде окислительно-восстановительных процессов. Он выполняет функцию протектора белков, т. е. вещества, предохраняющего белки со свободными тиольными группами SH от окисления с образованием дисульфидных связей -S-S-. Это касается тех белков, для которых такой процесс нежелателен. Глутатион в этих случаях принимает на себя действие окислителя и таким образом «защищает» белок. При окислении глутатиона происходит межмолекулярное сшивание двух трипептидных фрагментов за счет дисульфидной связи. Процесс обратим.
12.3. Вторичная структура полипептидов и белков
Для высокомолекулярных полипептидов и белков наряду с первичной структурой характерны и более высокие уровни организа- ции, которые называют вторичной, третичной и четвертичной струк- турами.
Вторичная структура описывается пространственной ориентацией основной полипептидной цепи, третичная - трехмерной архитектурой всей белковой молекулы. Как вторичная, так и третичная структура связана с упорядоченным расположением макромолекулярной цепи в пространстве. Третичная и четвертичная структура белков рассматривается в курсе биохимии.
Расчетным путем было показано, что для полипептидной цепи одной из наиболее выгодных конформаций является расположение в пространстве в виде правозакрученной спирали, названной α-спиралью (рис. 12.3, а).
Пространственное расположение α-спирализованной полипептидной цепи можно представить, вообразив, что она обвивает некий
Рис. 12.3. α-Спиральная конформация полипептидной цепи
цилиндр (см. рис. 12.3, б). На один виток спирали в среднем приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм, диаметр - 0,5 нм. Плоскости двух соседних пептидных групп располагаются при этом под углом 108?, а боковые радикалы аминокислот находятся на наружной стороне спирали, т. е. направлены как бы от поверхности цилиндра.
Основную роль в закреплении такой конформации цепи играют водородные связи, которые в α-спирали образуются между кар- бонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода NН-группы каждого пятого аминокислотного остатка.
Водородные связи направлены почти параллельно оси α-спирали. Они удерживают цепь в закрученном состоянии.
Обычно белковые цепи спирализованы не полностью, а лишь частично. В таких белках, как миоглобин и гемоглобин, содержатся довольно длинные α-спиральные участки, например цепь миоглобина
спирализована на 75%. Во многих других белках доля спиральных участков в цепи может быть небольшой.
Другим видом вторичной структуры полипептидов и белков является β-структура, называемая также складчатым листом, или складчатым слоем. В складчатые листы укладываются вытянутые полипептидные цепи, связываемые множеством водородных связей между пептидными группами этих цепей (рис. 12.4). Во многих белках одновременно содержатся α-спиральные и β-складчатые структуры.
Рис. 12.4. Вторичная структура полипептидной цепи в виде складчатого листа (β-структура)
Многие из нас знают, что белки необходимы организму, так как в них содержатся аминокислоты. Но далеко не все понимают, что собой представляют эти элементы и почему их наличие в рационе так важно. Сегодня мы выясним, сколько аминокислот входит в как они классифицируются и какую функцию выполняют.
Что такое аминокислоты?
Итак, аминокислоты (аминокарбоновые к-ты) - это органические соединения, которые являются основным элементом, образующим структуру белка. Белки, в свою очередь, принимают участие во всех физиологических процессах человеческого организма. Они формируют кости, сухожилия, связки, внутренние органы, мышцы, ногти и волосы. Белки становятся частью организма в процессе синтеза аминокислот, пришедших с пищей. Следовательно, не белок является важным питательным веществом, а именно аминокислоты. И не все белки одинаково полезны, ведь у каждого из них свой уникальный состав этих самых кислот.
Довольно сложна, рассмотрим ее на базовом уровне. Мы знаем, что аминокарбоновые кислоты являются своеобразными строительными блоками в здании под названием белок и в мегаполисе под названием человек. Однако не во всех белках есть именно те элементы, которые нам нужны. Если взглянуть на белок под микроскопом, можно увидеть цепочку из аминокислот, которые соединяются пептидными связями. Грубо говоря, звенья этой цепочки служат в нашем организме ремонтным и строительным материалом.
Удивительно, но было время, когда ученые не знали о том, сколько различных аминокислот входит в состав белков. Большинство из них были открыты в 19, а остальные в 20-м веке. Ученым понадобилось 119 лет, чтобы окончательно ответить на вопрос: «Сколько аминокислот входит в состав белка?» Строение каждой из них изучалось еще дольше.
На сегодняшний день известно, что для нормальной жизнедеятельности человеческого организма необходимо 20 протеиногенных аминокарбоновых кислот. Эту двадцатку часто называют мажорными кислотами. С точки зрения химии, их классифицируют по множеству признаков. Но простым обывателям наиболее близка классификация по способности кислот синтезироваться в нашем организме. По этому признаку аминокислоты бывают заменимыми и незаменимыми.
В этой классификации есть некоторые недостатки. К примеру, аргинин в некоторых физиологических состояниях считается незаменимым, но он может синтезироваться организмом. А гистидин восполняется в столь малых количествах, что его все-таки необходимо принимать с пищей.
Теперь, когда мы знаем, сколько видов аминокислот входит в состав белков, рассмотрим подробнее оба вида.
Незаменимые (эссенциальные)
Как вы уже поняли, эти вещества не могут самостоятельно синтезироваться организмом, поэтому их необходимо употреблять с едой. Основное количество незаменимых органических кислот содержится в животных белках. Когда в организме недостает того или иного элемента, он начинает забирать его с мышечной ткани. Этот класс состоит из 8 кислот. Познакомимся с каждой из них.
Лейцин
Эта кислота отвечает за восстановление и защиту мышечных тканей, кожных покровов и костей. Именно благодаря лейцину выделяется гормон роста. Кроме того, эта органическая кислота регулирует уровень сахара в крови и способствует сжиганию жиров. Она содержится в мясе, орехах, бобовых, нешлифованном рисе и зернах пшеницы. Лецитин стимулирует а значит, способствует наращиванию мышечной массы.
Изолейцин
Эта кислота ускоряет выработку энергии, поэтому ее так любят спортсмены. После изнурительных занятий она помогает быстрому восстановлению мышечных волокон. Изолейцин снимает так называемую крепатуру, принимает участие в образовании гемоглобина и регулирует количество сахара. Больше всего изолейцина содержится в мясе, рыбе, яйцах, орехах, горохе и сое.
Лизин
Данная аминокислота играет важную роль в работе иммунной системы. Ее главная задача - синтез антител, которые защищают наш организм от воздействия вирусов и аллергенов. Кроме того, лизин регулирует процесс обновления костной ткани и коллагена, а также гормоны роста. Эту органическую кислоту можно найти в таких продуктах питания, как: яйца, картофель, красное мясо, рыба и кисломолочные продукты.
Фенилаланин
Эта альфа-аминокислота отвечает за нормальную работу центральной нервной системы. Ее недостаток в организме приводит к приступам депрессии и хроническим болезням. Фенилаланин помогает нам концентрироваться и запоминать нужную информацию. Входит в состав препаратов, используемых при лечении психических расстройств, в том числе болезни Паркинсона. Положительно сказывается на работе печени и поджелудочной железы. Аминокислота содержится в: орехах, грибах, курице, молочных продуктах, бананах, абрикосах и топинамбуре.
Метионин
Мало кто знает, сколько аминокислот входит в состав белка, зато многим известно, что метионин активно сжигает жировые ткани. Но это далеко не все полезные свойства данной кислоты. Она влияет на выносливость и работоспособность человека. Если ее в организме недостаточно, это сразу можно понять по коже и ногтям. Метионин встречается в таких продуктах питания, как: мясо, рыба, семена подсолнечника, бобовые, лук, чеснок и кисломолочные продукты.
Треонин
Стремясь узнать, сколько аминокислот входит в состав белка, ученные открыли такое вещество, как треонин, одним из последних. А ведь оно очень даже полезно для человека. Треонин отвечает за все важнейшие системы человеческого организма, а именно за нервную, иммунную и сердечно-сосудистую. Первый признак его недостатка - проблемы с зубами и костями. Больше всего треонина человек получает из молочных продуктов, мяса, грибов, овощей и злаков.
Триптофан
Еще одно важнейшее вещество. Оно отвечает за синтез серотонина, который часто называют гормоном хорошего настроения. Недостаток триптофана можно обнаружить по нарушениям сна, аппетита. Данная кислота также регулирует функцию дыхания и артериальное давление. Она содержится преимущественно в: морепродуктах, красном мясе, птице, кисломолочных продуктах и пшенице.
Валин
Выполняет функцию восстановления поврежденных волокон и следит за обменными процессами в мышцах. При сильных нагрузках может оказывать стимулирующее действие. Также играет роль в умственной деятельности человека. Помогает при лечении печени и головного мозга от негативных воздействий алкоголя и наркотиков. Человек может получить валин из: мяса, грибов, сои, молочных продуктов и арахиса.
Примечательно, что 70% всех органических кислот в нашем организме занимают всего три аминокислоты: лейцин, изолейцин и валин. Поэтому они считаются самыми важными в обеспечении нормальной жизнедеятельности организма. В спортивном питании даже выделили специальный комплекс ВСАА, которые содержит именно эти три кислоты.
Продолжаем отвечать на вопрос о том, сколько мажорных аминокислот входит в состав белка, и переходим к заменимым представителям класса.
Заменимые
Главное отличие этой группы состоит в том, что все ее представители могут образовываться в организме путем эндогенного синтеза. Слово «заменимые» вводит многих в заблуждение. Поэтому часто неосведомленные люди говорят, что эти аминокислоты необязательно употреблять с пищей. Конечно же, это не так! Заменимые кислоты, так же как и эссенциальные, обязательно должны быть в составе каждодневного рациона. Они действительно могут образовываться из других веществ. Но происходит это только в случае, когда рацион составлен неправильно. Тогда часть полезных веществ и эссенциальных кислот затрачивается на воссоздание заменимых кислот. Следовательно, это не совсем благоприятно для организма. Разберем незаменимые кислоты, входящие в «мажорную двадцатку».
Аланин
Способствует ускорению метаболизма углеводов и выведению из печени токсинов. Встречается в таких продуктах питания, как: мясо, птица, яйца, рыба и молочные продукты.
Аспарагиновая кислота
Считается универсальным топливом для нашего организма, так как значительно улучшает обмен веществ. Встречается в молоке, тростниковом сахаре, птице и говядине.
Аспарагин
Пытаясь ответить на вопрос: «Сколько аминокислот входит в состав белка?», ученые в первую очередь открыли именно аспарагин. Было это в далеком 1806 году. Данная кислота принимает участие в улучшении работы нервной системы. Она содержится во всех животных белках, а также орехах, картофеле и злаках.
Гистидин
Является важным строительным элементом всех внутренних органов. Играет едва ли не ключевую роль в образовании красных и белых кровяных телец. Положительно влияет на иммунную систему и половую функцию. Из-за широкого спектра применения, запасы гистидина в организме быстро истощаются. Поэтому важно принимать его с пищей. Содержится в мясных, молочных и злаковых продуктах.
Серин
Стимулирует работу головного мозга и центральной нервной системы. Встречается в таких продуктах, как: мясо, соя, злаки, арахис.
Цистеин
Эта аминокислота в организме отвечает за синтез кератина. Без нее не было бы здоровых ногтей, волос и кожи. Находится в таких продуктах, как: мясо, яйца, красный перец, чеснок, лук и брокколи.
Аргинин
Говоря о том, сколько протеиногенных аминокислот входит в состав белков и какие функции они выполняют, мы убедились в том, что каждая из них важна для организма. Однако есть кислоты, которые, по мнению экспертов, считаются наиболее значимыми. К таковым относится аргинин. Он отвечает за здоровую работу мышц, суставов, кожного покрова и печени, а также укрепляет иммунитет и сжигает жиры. Аргинин часто используют бодибилдеры и те, кто желает похудеть, в составе добавок. В природном виде он встречается в мясе, орехах, молоке, злаках и желатине.
Глютаминовая кислота
Является важным элементом для здоровой работы головного и спинного мозга. Часто продается в виде добавки «Глутамат натрия». Встречается в яйцах, мясе, молочных продуктах, рыбе, моркови, кукурузе, помидорах и шпинате.
Глутамин
Нужен в белках для роста и поддержки мышц. Также является «топливом» головного мозга. Кроме того, глутамин выводит из печени все то, что поступает туда с нездоровой пищей. При термической обработке кислота денатурирует, поэтому, чтобы ее восполнить, нужно употреблять петрушку и шпинат в сыром виде.
Глицин
Помогает крови сворачиваться, а глюкозе - перерабатываться в энергию. Встречается в мясе, рыбе, бобовых и молоке.
Пролин
Отвечает за синтез коллагена. При недостатке в организме пролина начинаются проблемы с суставами. Встречается в основном в животных белках, поэтому является едва ли не единственным веществом, с нехваткой которого сталкиваются люди, не употребляющие мясо.
Тирозин
Отвечает за регулировку артериального давления и аппетит. При недостатке этой кислоты человек страдает быстрой утомляемостью. Чтобы таких проблем не было, нужно есть бананы, семечки, орехи и авокадо.
Продукты, богатые аминокислотами
Теперь вы знаете, сколько аминокислот входит в состав белка. Функции и место нахождения каждой из них вам тоже известны. Отметим главные продукты, употребляя которые, можно не переживать о сбалансированности питания в плане аминокислот.
Яйца . Отлично усваиваются организмом, дают ему большое количество аминокислот и обеспечивают белковую подкормку.
Молочные продукты . Способны обеспечить человека множеством полезных веществ, спектр которых, кстати говоря, не ограничивается органическими кислотами.
Мясо . Пожалуй, первый источник белка и входящих в него веществ.
Рыба . Богата на белок и отлично усвояема организмом.
Многие абсолютно уверены, что без продуктов животного происхождения нельзя обеспечить организм должным количеством белка. Это совершенно неверно. И доказательством тому является огромное количество вегетарианцев с прекрасной физической формой. Среди растительных продуктов главными источниками аминокислот являются: бобовые, орехи, крупы, семена.
Заключение
Сегодня мы узнали, сколько аминокислот входит в состав белка. Группы веществ и подробное описание их представителей помогут вам сориентироваться в составлении рациона здорового питания.
